Researchers at the universities in Mainz, Cologne, and Oldenburg gain important insights into a cryptochrome protein involved in synchronization of marine organisms‘ inner lunar calendar with moon phases

Seit langem versuchen Wissenschaftler*innen zu verstehen, warum bestimmte Tiere wie der Zebrafisch in der Lage sind, nach Rückenmarksverletzungen verloren gegangene motorische Funktionen wieder zu erlangen. Beim Menschen sind solche Verletzungen irreparabel und führen zu dauerhaften Funktionsverlusten wie beispielsweise Lähmungen. Ein internationales Team um Daniel Wehner vom Max-Planck-Institut für die Physik des Lichts und des Max-Planck-Zentrums für Physik und Medizin in Erlangen konnte zeigen, dass eine Gruppe von bisher wenig untersuchten Proteinen die Regeneration des zentralen Nervensystems hemmen, indem sie die strukturellen und mechanischen Eigenschaften des Wundgewebes verändern.

Scientists have long sought to understand how certain animals, such as zebrafish, are able to regrow nerve fibers and regain lost motor function after spinal cord injury. In humans, these injuries are irreparable and result in permanent loss of function, such as paralysis. An international team led by Daniel Wehner of the Max Planck Institute for the Science of Light and the Max-Planck-Zentrum für Physik und Medizin in Erlangen, Germany, has been able to show that a group of previously little-studied proteins inhibit regeneration of the central nervous system in mammals by altering the structural and mechanical properties of the wound tissue.

A mammalian embryo cannot develop on its own. It has to implant in the uterus, where it is supplied with everything it needs to survive. Until this happens, the egg cell nourishes the early embryo. Among other things, it provides essential proteins. Researchers led by Melina Schuh at the Max Planck Institute (MPI) for Multidisciplinary Sciences, together with colleagues in Göttingen, have now elucidated how egg cells store proteins. Their experiments also provide important insights into how errors in protein storage can lead to infertility. Structures of the egg cell that have puzzled scientists for over 60 years play a crucial role in this.

Mit einer Studie, die jetzt in der renommierten Fachzeitschrift Nature Communications veröffentlicht wurde, hat ein Forschungsteam der Johannes Gutenberg-Universität Mainz, der Universität zu Köln und der Carl von Ossietzky Universität Oldenburg neue Erkenntnisse über die Funktion eines speziellen Cryptochrom-Proteins gewonnen. Diese Proteine, die in einer Vielzahl von Organismen vorkommen, sind häufig an lichtgesteuerten biologischen Prozessen beteiligt. Der marine Borstenwurm Platynereis dumerilii nutzt etwa ein spezielles Cryptochrom-Protein namens L-Cry, um zwischen Sonnen- und Mondlicht zu unterscheiden.

Lysosomes play an important role in cells and tissues, controlling not only the degradation of substances but also cell division and growth. A team led by Professor Volker Haucke and Dr. Michael Ebner at the FMP has investigated how these two functions are related to nutrient availability in the cell. The researchers were able to show for the first time that lysosomes undergo a massive transformation. A signaling lipid acts as a switch between the two states. The findings, published in the journal Cell, could be used to develop drugs that specifically stimulate cells from patients with neurodegenerative or metabolic diseases to break down harmful protein molecules inside the cell.

Similar to humans and animals, which adapt their diet or behavior to given environmental conditions, the function and protein composition of single cells also depends on which resources are available in their immediate environment. Using a new approach developed by a research team led by Matthias Mann, Director at the MPI of Biochemistry, it is now possible to analyze this protein composition with a view to the environment of individual cells for the first time. By combining two new methods from the research department, they succeeded in functionally mapping the proteome of single cells with high spatial resolution. The results are published in the journal Nature Methods.

Tumorimpfungen können den Körper im Kampf gegen Krebs unterstützen. Diese Vakzine machen das Immunsystem der Patienten auf krebstypisch veränderte Proteine aufmerksam. Mediziner und Krebsforscher aus Heidelberg und Mannheim haben nun erstmals erwachsene Patientinnen und Patienten mit fortgeschrittenen Mittellinien-Gliomen, schwer zu behandelnden Hirntumoren, mit einem Peptidimpfstoff behandelt. Der Impfstoff imitierte eine für diese Krebsart typische mutationsbedingte Veränderung in einem Histon-Protein. Die Impfung erwies sich als sicher und löste die erwünschten gegen den Hirntumor gerichteten Immunreaktionen aus.

Die Mitochondrien stellen in den Zellen die Energie zum Überleben bereit, von der einzelligen Hefe bis hin zum Menschen. Gerät die Energieversorgung in Unordnung, drohen schwere Krankheiten. Innerhalb der Mitochondrien spielt ein Protein namens TIM23 eine zentrale Rolle. Es ist für den Transport von Eiweißmolekülen, die im Inneren der Zellen hergestellt werden, durch die Hülle der Mitochondrien verantwortlich – so dachte man zumindest jahrzehntelang. Dabei kommt diese Rolle wohl eher dem „zweieiigen Zwilling“ von TIM23, dem Protein TIM17 zu, wie Forscher um Professor Martin van der Laan herausfinden konnten. Ihre Erkenntnisse haben sie nun in Nature veröffentlicht.

Um den genauen Zeitpunkt zu steuern, wann Cullin-Moleküle (Cullin-RING-Ubiquitin-E3-Ligasen, kurz „CRLs“) eingreifen um bestimmte Proteine in Zellen zu zerstören oder ihre Funktion zu verändern, werden sie durch ein kleines Protein ein- und ausgeschaltet. Dieses Protein heißt NEDD8 und wird zum Einschalten an das Cullin-Molekül angeheftet und zum Ausschalten wieder entfernt. Die Bindung verändert die Form des gesamten Moleküls, um so seinen Zweck erfüllen zu können. Forschende des Max-Planck-Institutes (MPI) für Biochemie und der University of Waterloo haben nun eine Methode entwickelt, um die „eingeschalteten“ Cullin-Moleküle genauer zu untersuchen und so ihre Regulierung zu verstehen.

Genetic remnants of viruses that are naturally present in the human genome could affect the development of neurodegenerative diseases. Researchers at DZNE come to this conclusion on the basis of studies on cell cultures. They report on this in the journal “Nature Communications”. In their view, such “endogenous retroviruses” could contribute to the spread of aberrant protein aggregates – hallmarks of certain dementias – in the brain. Thus, these viral relicts would be potential targets for therapies.

Max Planck researchers identify mechanisms of key players in the maturation process of ribosomes with chemical biology tool kit

Endogenous metabolite directly inhibits mTORC1 activity

Cells use a variety of metabolic pathways to synthesise the building blocks for growth and proliferation. To ensure balanced growth, these biosynthetic processes must be tightly coordinated. Researchers from the Max Planck Institute for Biology of Ageing, together with a team of national and international collaborators, have now identified a molecular machinery that senses the ability of a cell to make lipids to then block or activate all other biosynthetic processes, such as protein synthesis, accordingly.

Wie ein Protein der Zelle bei Nährstoffmangel hilft

Researchers at TU Graz have gained new insights into the functioning of a protein found in bacteria, whose enzymatic activity is activated by blue light.

The small Caenorhabditis elegans nematode avoids light. While it does not have eyes, some of its cells contain a protein called LITE-1, which warns it of the sun, whose rays are dangerous for the animal. A team of scientists from Goethe University Frankfurt, the Max Planck Institute of Biophysics, and the Simons Foundation’s Flatiron Institute in New York has now elucidated the structure of LITE-1 – a completely new type of light-controlled ion channel. Instead of biochemical experiments, the researchers used artificial intelligence to elucidate the structure, and verified their structural model using biological experiments.

University of Cologne Scientists discover that cleavage of the protein cFLIP is crucial to limit cell death and promote tissue regeneration / Publication in Science Advances

Conventional vaccines usually contain antigens – components of the respective pathogens – that bind to receptors on the surface of their target cells in order to trigger the disease. Scientists at the Berlin Institute of Health at Charité (BIH) and the Max Delbrück Center have now discovered that antigen variants with low receptor binding can be advantageous for the development of vaccines. The research team has succeeded in producing a new vaccine against the SARS-CoV-2 coronavirus by identifying spike protein mutants that lack binding affinity. The scientists have now published their findings in the European Journal of Immunology.

Dieses Protein gewährt neue Einblicke in die Krankheitsmechanismen der Alzheimer-Demenz: Arl8b. Zudem hat es das Zeug zum diagnostischen Marker, wie Forschende um Erich Wanker vom Max Delbrück Center im Fachblatt „Genome Medicine“ schreiben.

As part of the immune system, dendritic cells are essential for fighting body cells that have degenerated or are infected with a virus. They trigger an immune response by presenting protein fragments, for example of viruses, to T cells. In so doing, they activate the latter so that these recognize the fragments as foreign. Certain membrane proteins, MHC-I molecules, enable this process within dendritic cells. Researchers at Goethe University Frankfurt and its partner institutes have now identified further interaction partners of the protein complex responsible for loading MHC-I molecules in dendritic cells.

Ein internationales Forschungsteam, darunter Achim Leutz vom Max Delbrück Center, hat herausgefunden, dass ein bestimmtes Protein die Umwandlung von Immunzellen steuert. Würde es gelingen, in diesen Prozess einzugreifen, könnte die Entstehung von Krebs verhindert werden.

A new study on the coexistence of bacteria and fungi shows that a mutually beneficial, functioning symbiosis can be very fragile. Researchers at the Leibniz Institute for Natural Product Research and Infection Biology (Leibniz-HKI) in Jena found out that the bacterial species Mycetohabitans rhizoxinica lives happily in the hyphae of the fungus Rhizopus microsporus only when the bacteria produce a certain protein.

HITS researchers publish new findings on collagen, the most abundant protein in our body: So-called „sacrificial bonds“ in collagen break faster than the basic structure and thus protect the tissue as a whole because they track down harmful radicals that are produced during mechanical stress. The work was published in “Nature Communications.”

Forschende am Heidelberger Institut für Theroretische Studien (HITS) veröffentlichen neue Erkenntnisse zu Kollagen, dem am häufigsten vorkommenden Protein in unserem Körper: Darin enthaltene schwache Bindungen, sogenannte „sacrificial bonds“ reißen schneller als die Grundstruktur und schützen so das Gewebe als Ganzes, weil sie schädliche Radikale aufspüren, die bei mechanischer Beanspruchung entstehen. Die Arbeit wurde in „Nature Communications“ veröffentlicht.

Eine funktionierende Symbiose zum beiderseitigen Vorteil kann sehr fragil sein, das zeigt eine neue Studie zum Zusammenleben von Bakterien und Pilzen. Forschende des Leibniz-Instituts für Naturstoff-Forschung und Infektionsbiologie (Leibniz-HKI) in Jena fanden heraus, dass die Bakterienart Mycetohabitans rhizoxinica nur dann unbehelligt in den Hyphen des Pilzes Rhizopus microsporus lebt, wenn sie ein bestimmtes Protein produziert.