Körpereigenes Stoffwechselprodukt hemmt direkt die Aktivität von mTORC1

Zellen nutzen eine Vielzahl von Stoffwechselwegen, um Bausteine für Wachstum und Vermehrung zu bilden. Für ein ausgewogenes Wachstum müssen diese biosynthetischen Prozesse eng aufeinander abgestimmt sein. Forschende des Max-Planck-Instituts für Biologie des Alterns haben nun zusammen mit einem Team von nationalen und internationalen Kolleg:innen eine molekulare Maschinerie entdeckt. Diese Maschinerie erkennt, ob eine Zelle die Fähigkeit hat, Lipide zu bilden, und reguliert daraufhin alle anderen biosynthetischen Prozesse in der Zelle, einschließlich der Proteinsynthese, indem sie diese blockiert oder aktiviert.

Wie ein Protein der Zelle bei Nährstoffmangel hilft

Die Kraftwerke höherer Zellen, die Mitochondrien, waren ursprünglich eigenständige Lebewesen. Wie sehr sich ihr Stoffwechsel im Laufe der Evolution mit dem ihrer Wirtszellen verschränkt hat, haben Wissenschaftler:innen der Goethe-Universität Frankfurt am Beispiel einer Stressreaktion von Mitochondrien untersucht. Sie fanden heraus, dass die Mitochondrien zwei unterschiedliche biochemische Signale senden. Diese werden in der Zelle miteinander verarbeitet und starten ein Unterstützungsprogramm, um das zelluläre Gleichgewicht (Homöostase) wiederherzustellen. Die Arbeiten wurden unter anderem im Rahmen der Clusterinitiative ENABLE (fortgeführt als EMTHERA) der Goethe-Universität gemacht.

Als Teil des Immunsystems sind dendritische Zellen essenziell für die Bekämpfung von virusinfizierten und entarteten Körperzellen. Sie lösen eine Immunantwort aus, indem sie Eiweißbruchstücke, zum Beispiel von Viren, den T-Zellen zeigen und sie dadurch aktivieren, die präsentierten Proteinfragmente als fremd zu erkennen. Ermöglicht wird dieser Vorgang innerhalb der dendritischen Zelle durch bestimmte Membranproteine, die MHC-I-Moleküle. Forscher:innen der Goethe-Universität Frankfurt und ihrer Partnerinstitute haben nun weitere Interaktionspartner des für die Beladung der MHC-I-Moleküle verantwortlichen Proteinkomplexes bei dendritischen Zellen identifiziert.

Biophotonik-Professor Thomas Hellerer und Doktorand Thomas Kellerer der Hochschule München entwickeln ein innovatives Bildgebungsverfahren, das winzige Wirkstofflieferanten beispielsweise von mRNA-Impfstoffen in der Zelle in Echtzeit trackt – und gleichzeitig Informationen über deren Umwelt liefert.

Unsere Zellen sind durchzogen von einem System aus Membranröhren und -taschen, dem Endoplasmatischen Retikulum (ER). Es ist entscheidend für die Herstellung von Biomolekülen und wird kontinuierlich auf- und abgebaut. Der Abbau, die sogenannte ER-Phagie, wird durch das Protein Ubiquitin gefördert, das viele Prozesse in der Zelle steuert. Sind die an der ER-Phagie beteiligten Proteine defekt, kommt es zu neurodegenerativen Erkrankungen. Dies hat ein internationales Forschungsteam unter Führung der Goethe-Universität Frankfurt (im Rahmen des Exzellenzclusterprojekts EMTHERA) und des Universitätsklinikums Jena herausgefunden und in zwei Beiträgen in der Zeitschrift Nature veröffentlicht.

Parkinson, Alzheimer oder die Huntington-Krankheit: Das Verhalten bestimmter Moleküle, die in subzellulären Prozessen eine Rolle spielen, beeinflusst die Entstehung solcher neurodegenerativen Erkrankungen. Wissenschaftler*innen aus dem Arbeitskreis von Mischa Bonn am Max-Planck-Institut für Polymerforschung und aus dem Labor von Sapun Parekh an der University of Texas haben nun ein bestimmtes Protein mit verschiedenen Methoden untersucht, um die Mechanismen hinter diesen Krankheiten besser zu verstehen.

Biophysiker haben ein neues zellähnliches Transportsystem konstruiert und damit auf dem Weg zur künstlichen Zelle einen wichtigen Fortschritt erzielt.

Extrazelluläre Vesikel (EVs) sind winzige Bläschen mit denen DNA, RNA, Lipide und Proteine von Zelle zu Zelle weitergegeben werden können. In der Empfängerzelle reichern sich die EVs beispielsweise im Zellkern an. Aber ist die DNA in diesen Vesikeln vergleichbar organisiert wie die DNA im Zellkern? Zumindest ganz ähnlich – und mit bemerkenswerten Einflüssen auf die Genregulation, das konnte ein Team um PD Dr. Basant Kumar Thakur von der Kinderklinik III des Universitätsklinikums Essen und Wissenschaftler an der Medizinischen Fakultät der Universität Duisburg-Essen nun zeigen.

Das Proteom beschreibt die Gesamtheit aller aktiven Eiweißmoleküle in einem Organismus, einem Gewebe oder einer Zelle unter festgelegten Bedingungen und zu einem bestimmten Zeitpunkt. Ein internationales Forschungsteam unter der Leitung von Wissenschaftler:innen der Charité – Universitätsmedizin Berlin, des Francis Crick Institute in London, der Universitäten Zürich und Edinburgh hat jetzt die umfassendste zelluläre Proteom-Landkarte auf der Basis von Hefen als Modellorganismen erstellt. Sie gibt Einblick in bislang unerforschte Gene und die Art und Weise, wie Proteine entsprechend ihrer Bauanleitung hergestellt und reguliert werden. Die Studie ist im aktuellen Fachjournal Cell* erschienen.

Wie kommunizieren die Nervenzellen unseres Gehirns miteinander? Welche Prozesse laufen ab, wenn eine T-Zelle eine Krebszelle unschädlich macht? Noch immer sind die Details der Mechanismen auf zellulärer Ebene für uns unsichtbar. Spezielle Reporter-Proteine, die ein Forschungsteam unter Leitung der Technischen Universität München (TUM) entwickelt hat, sollen dabei helfen, diese sichtbar zu machen.

• Ein Team um den LMU-Molekularbiologen Christoph F. Kurat konnte zeigen, dass die Art der Verpackung der DNA im Zellkern entscheidend dazu beiträgt, wie eine Zelle ihr Genom für die Zellteilung effizient verdoppeln kann.
• Charakteristische, besonders regelmäßige Strukturen dieser Verpackung kennzeichnen die Startpunkte der DNA Replikation.
• Entgegen gängiger Annahmen ist diese spezifische DNA-Verpackung nicht nur ein Hindernis, das für die Replikation überwunden werden muss, sondern entscheidend für die Zellteilung.

In der Zelle werden vielen Proteinen zusätzliche Schwefelatome angeheftet. Wissenschaftler im Deutschen Krebsforschungszentrum haben nun erstmals das für die Übertragung des Schwefels verantwortliche Enzym gefunden. Außerdem haben sie Hinweise auf die Funktion der bislang rätselhaften Schwefelanheftung: Sie kann Proteine vor oxidativen Schäden schützen. Besonders stoffwechselaktive Tumorzellen, die oft freien Radikalen ausgesetzt sind, könnten durch die Schwefelanheftung möglicherweise dem Zelltod entgehen.

Bonn, 25. Januar 2023 – Mitochondrien sind als sogenannte Kraftwerke der Zellen für die Energieversorgung des Organismus zuständig und führen weitere Funktionen bei Stoffwechsel- und Signalprozessen durch. Forschende des Universitätsklinikums Bonn (UKB) und der Universität Freiburg haben einen systematischen Einblick in die Organisation von Proteinen in den Mitochondrien gewonnen. Die Proteinkarte stellt eine wichtige Grundlage für Folgestudien zur Charakterisierung der Mitochondrien und deren Bedeutung für Krankheiten dar. Die Studie ist jetzt in der renommierten Fachzeitschrift „Nature“ publiziert.

Die Verteilung von Coenzym Q innerhalb der Zelle wird von Mitochondrien reguliert

Antioxidantien werden in der Ernährung oft als Allheilmittel angepriesen und als Nahrungsergänzungsmittel angeboten. Unser Körper kann solche Radikalfänger aber auch selbst herstellen, eines davon ist Coenzym Q. Forschende des Max-Planck-Instituts für Biologie des Alterns haben nun herausgefunden, wie Coenzym Q, welches in unseren Mitochondrien produziert wird, an die Zelloberfläche gelangt und unsere Zellen vor dem Absterben schützt.

Wie kann eine einzige kranke Zelle in einem intakten Gehirn oder einem menschlichen Herzen aufgespürt werden? Diese Fragestellung gleicht der Suche nach der Nadel im Heuhaufen. Die Teams von Ali Ertürk von Helmholtz Munich und der LMU und Matthias Mann am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München haben nun eine neue Technologie namens DISCO-MS entwickelt, die dieses Problem lösen kann. DISCO-MS nutzt Robotertechnologien, um Proteomikdaten von „kranken“ Zellen zu erhalten, die in einem frühen Stadium der Krankheit genau identifiziert werden.

Körperzellen verbrennen Fettreserven, wenn die Versorgung mit Nährstoffen aus der Nahrung unterbleibt. Ein Team um Prof. Volker Haucke und Dr. Wonyul Jang vom Leibniz-Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie (FMP) hat nun einen bislang unbekannten Mechanismus entdeckt, wie dieser „Hungerstoffwechsel“ in Gang kommt – und was ihn hemmen kann. Die Ergebnisse wurden im angesehenen internationalen Fachblatt Science veröffentlicht.

Uralte brachliegende Sequenzen im Genom greifen unerwartet in die embryonale Entwicklung ein: Das Säugergenom enthält retrovirale Sequenzen in einem „untoten“, aber überwiegend harmlosen Zustand. Ein internationales Forschungsteam fand nun heraus, wie manche dieser viralen Genfragmente die embryonale Entwicklung beeinflussen, wenn sie reaktiviert werden. Unerwarteterweise sind es nicht virale Proteine, sondern Kopien des Erbguts, die dann eine Imbalance in der Zelle verursachen.